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Position: Home > Articles > Bioinformatics Analysis of the Lipase from Penicillium cyclopium PG37 Biotechnology Bulletin 2010,0 (3) 191-195

圆弧青霉PG37脂肪酶的生物信息学分析

作  者：
李剑芳;张慧敏;邬敏辰
单  位：
江南大学医药学院;江南大学食品学院
关键词：
生物信息学;圆弧青霉PG37;碱性脂肪酶;氨基酸序列
摘  要：
利用生物信息学软件对GenBank上登录的圆弧青霉PG37碱性脂肪酶(LipⅠ)进行预测和分析。结果表明,PG37LipⅠ全肽含多个疏水区域,无明显跨膜结构域,定位于胞外,N-末端20个氨基酸为信号肽;PG37LipⅠ成熟肽是等电点为6.16的疏水性稳定蛋白质,包含一个Lipase_3的结构域,属于α/β水解酶超家族,含磷酸化位点等多种功能性位点,具有脂肪酸代谢的功能;α-螺旋和不规则卷曲是其蛋白质二级结构的主要结构元件,在三级结构中,Ser132-Asp188-His2413个氨基酸残基组成酶活性中心。
译  名：
Bioinformatics Analysis of the Lipase from Penicillium cyclopium PG37
作  者：
Li Jianfang1 Zhang Huimin1 Wu Minchen2(1 School of Food Science and Technology,Jiangnan University,Wuxi 214122;2 School of Medicine and Pharmaceutics,Jiangnan University,Wuxi 214122)
关键词：
Bioinformatics Penicillium cyclopium PG37 Alkaline lipase Amino acid sequence
摘  要：
The sequence of alkaline lipase(LipⅠ)from Penicillium cyclopium PG37,registered in GenBank,was analyzed by bioinformatics tools.The results showed that PG37 Lip I complete peptide that locates in ecto-cell features many hydrophobic regions and a signal peptide,but without transmembrane domain.PG37 Lip I is stable,pI 6.16,with strong hydrophobicity,and contain one Lipase_3 domain and is classified into α/β hydrolase superfamily.There are many phosphorylation sites and other functional sites in the sequence which involved in fatty acid metabolism.α-helix and random coil are the main secondary structures.Ser132-Asp188-His241 compose the enzyme active region in the tertiary structure.

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