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Position: Home > Articles > Extraction,Purification and Characterization of Protease from Digestive Tract of Octopus vulgaris FOOD SCIENCE 2012 (7) 168-171

章鱼消化道蛋白酶的分离纯化及性质

作  者：
任佩;王莹;金玉兰;朴美子
单  位：
青岛农业大学食品科学与工程学院;青岛农业大学化学与药学院
关键词：
章鱼;蛋白酶;纯化;性质
摘  要：
以章鱼加工下脚料消化道为原料,经硫酸铵沉淀、纤维素CM-52阳离子交换层析、DEAE-Sephadex A50阴离子交换层析、SDS-PAGE电泳等方法,从中提取纯化出一种蛋白酶电泳纯样品OP-I,并对其性质进行研究。结果表明:该酶分子质量为80.5kD。最适反应温度为55～60℃,pH值为7～9。金属蛋白酶抑制剂(EDTA)可以完全抑制该酶的活性。Mn2+、Ca2+、Mg2+对OP-I有激活作用,酶促动力学研究显示其米氏常数Km为0.33mmol/L,Vmax为66.7mg/(mL.min)。
译  名：
Extraction,Purification and Characterization of Protease from Digestive Tract of Octopus vulgaris
作  者：
REN Pei 1,WANG Ying 1,JIN Yu-lan 2,PIAO Mei-zi 1,(1.College of Food Science and Engineering,Qingdao Agricultural University,Qingdao 266109,China;2.College of Chemistry and Pharmaceutical Sciences,Qingdao Agricultural University,Qingdao 266109,China)
关键词：
Octopus vulgaris;protease;purification;characterization
摘  要：
An electrophoretically pure protease,named as OP-I,was obtained from the digestive tract of Octopus vulgaris by ammonium sulfate precipitation,cellulose CM-52 cation-exchange chromatography,DEAE-Sephadex A50 anion-exchange chromatography and SDS-PAGE.Its properties were also characterized.The results showed that the molecular weight of the protease was 80.5 kD and its optimal reaction temperature and pH were 55-60 ℃ and 7-9,respectively.OP-I could be completely inhibited by EDTA,a metalloproteinase inhibitor.In contrast,Mn2+,Ca2+and Mg2+could stimulate OP-I activity.Moreover,the Kmof OP-I was 0.33 mmol/L and Vmax was 66.7 mg/(mL.min)as determined by kinetic studies.

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