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Position: Home > Articles > Separation and Purification of ACE Inhibitory Peptides from Dual-Enzymatic Casein Hydrolysate FOOD SCIENCE 2012,33 (9) 50-53

酪蛋白双酶水解物ACE抑制肽的分离纯化

作  者：
杨铭;胡志和
单  位：
天津市食品生物技术重点实验室;天津商业大学生物技术与食品科学学院
关键词：
酪蛋白;酪蛋白水解物;ACE抑制肽;胃蛋白酶;胰蛋白酶
摘  要：
采用胃蛋白酶和胰蛋白酶依次对酪蛋白进行双酶水解,制备ACE抑制肽。水解物经截留分子质量6ku的超滤膜初步分离,再通过Sephadex G-15进一步纯化,体外测定各分离产物ACE活性的半数抑制质量浓度(IC50值)。纯化得到的各组分经毛细管电泳分析肽谱、Q-TOF LC/MS检测分子质量范围。结果显示:双酶水解产物IC50值为560μg/mL,超滤流出物IC50值为250μg/mL;Sephadex G-15分离得到3个组分,组分Ⅰ的IC50值为123.41μg/mL,含有19个肽段;组分Ⅱ的IC50值为66.67μg/mL,含有14个肽段;组分Ⅲ的IC50值为64.29μg/mL,含有5个肽段。Q-TOF LC/MS测得纯化组分的分子质量范围为400～800u。
译  名：
Separation and Purification of ACE Inhibitory Peptides from Dual-Enzymatic Casein Hydrolysate
作  者：
YANG Ming,HU Zhi-he(Tianjin Key Laboratory of Food and Biotechnology,College of Biotechnology and Food Science, Tianjin University of Commerce,Tianjin 300134,China)
关键词：
casein;casein hydrolysate;ACE inhibitory peptide;pepsin;trypsin
摘  要：
ACE inhibitory peptides were prepared from casein by sequential hydrolysis with pepsin and trypsin.Casein hydrolysate was preliminarily separated with 6 ku MWCO ultrafiltration membrane and further purified by Sephadex G-15 column chromatography.The ACE inhibitory activity(IC50) of the separated fractions was determined by an in vitro assay,and their peptide profiles and molecular weights were measured by capillary electrophoresis(CE) and Q-TOF LC/MS,respectively.The results showed that IC50 values of casein hydrolysate,filtrate,and three fractions obtained by Sephadex G-15 column chromatography,factions Ⅰ,Ⅱ and Ⅲ were 560,250,123.41,66.67μg/mL and 64.29μg/mL,respectively.FactionsⅠ,Ⅱ and Ⅲ were composed of 19,14 and 5 peptides,respectively and their molecular weights ranged from 400 to 800 u.

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