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Position: Home > Articles > Effects of Temperature on the Structure and Surface Hydrophobicity of Mixed Myofibrillar Proteins MEAT RESEARCH 2017,31 (2) 6-10

温度对复合肌原纤维蛋白结构及其表面疏水性的影响

作  者：
李清正;张顺亮;罗永康;冯力更
单  位：
中国农业大学食品科学与营养工程学院;中国肉类食品综合研究中心
关键词：
肌原纤维蛋白;猪肉;鲢鱼;复合;温度;结构;表面疏水性
摘  要：
温度是影响蛋白质结构和功能变化的主要因素。实验研究猪肉肌原纤维蛋白、鲢鱼肉肌原纤维蛋白、复合肌原纤维蛋白(猪肉、鲢鱼肉肌原纤维蛋白质量比1∶1),在不同温度下二级结构、构象、浊度、表面疏水性的变化,并对其结构和表面疏水性变化规律的差别与相关性进行研究。结果表明:随着温度的升高,猪肉、鲢鱼肉和复合肌原纤维蛋白的浊度都会升高;α-螺旋和无规则卷曲含量降低至稳定,β-折叠含量升高至稳定;蛋白质构象发生变化趋向稳定以适应新环境;表面疏水性升高后在高温下轻微下降至稳定,蛋白质逐渐趋向完全变性。复合肌原纤维蛋白的热变性规律与单一蛋白不完全相同,能够结合猪肉、鲢鱼肉肌原纤维蛋白的优点,改善肌原纤维蛋白随温度变化的性质。
译  名：
Effects of Temperature on the Structure and Surface Hydrophobicity of Mixed Myofibrillar Proteins
作  者：
LI Qingzheng;ZHANG Shunliang;LUO Yongkang;FENG Ligeng;College of Food Science and Nutritional Engineering,China Agricultural University;China Meat Research Center;
关键词：
myofibrillar protein;;pork;;silver carp;;mixed;;temperature;;structure;;surface hydrophobicity
摘  要：
Temperature is a main factor that affects the change of protein structure and function.This study researched the changes with temperature in secondary structures,conformation,turbidity and surface hydrophobicity of pork and silver carp myofibrillar proteins(MP) as well as their mixture(1:1,m/m) and correlated protein secondary structures with surface hydrophobicity.The results indicated that for all three MP samples,turbidity increased;the contents of α-helix and random coil decreased to a constant level,and β-corner added to constant;protein conformation changed and tended to be stable to adapt to the new environment;surface hydrophobicity increased and then decreased slightly to a stable level with temperature.As a result,the proteins tended to be completely denaturated.The thermal denaturation profile of the pure myofibrillar proteins was not completely the same as that of the mixed ones.The mixture could combine the advantages of pork MP and silver carp MP,and improved their properties with temperature.

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