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利用新型红酵母苯丙氨酸解氨酶制备低苯丙氨酸酪蛋白

作  者：
张阿娜;韩雪;谷天一;辛凤姣;王钰璐
单  位：
山西农业大学食品科学与工程学院;中国农业科学院农产品加工研究所
关键词：
苯丙酮尿症;苯丙氨酸解氨酶;低L-Phe蛋白;催化活性;热稳定性;L-Phe转化率;特医食品
摘  要：
【目的】挖掘高活性、高稳定性的苯丙氨酸解氨酶(EC 4.3.1.24;penylalanine ammonia-lyase,PAL)，为后续在制备无(低)苯丙氨酸特膳食品的应用奠定基础。【方法】从胶红酵母(Rhodotorula mucilaginosa)和双倒卵形红酵母(Rhodotorula diobovata)中克隆到基因RmPAL和RdPAL，并通过生物信息学分析两个酶的序列和结构特征；在大肠杆菌中异源表达纯化RmPAL和RdPAL蛋白，测定最适反应条件和底物特异性；通过高效液相色谱和苯丙氨酸试剂盒测定了RmPAL和RdPAL转化酸解酪蛋白(casein acid hydrolysate,CAH)中苯丙氨酸(L-phenylalanine,L-Phe)的能力。【结果】RmPAL和RdPAL是真菌来源的PAL，分别由3个结构域组成：MIO结构域(MIO domain)、核心结构域(core domain)和屏蔽结构域(shielding domain)，活性中心具有催化氨基酸Tyr和底物特异性特征氨基酸His；RmPAL和RdPAL在溶液中均以四聚体形式存在，两个酶的最适pH和最适温度均为8.9和50℃，且具有较宽泛的pH和温度稳定性，优于黏红酵母来源的商用PAL酶；此外，两种酶均能催化L-Phe和酪氨酸(L-tyrosine,L-Tyr)反应，且对L-Phe的催化效率较高，约为L-Tyr的5倍，脱除酸解酪蛋白中L-Phe的转化率分别为88%和93%。【结论】RmPAL和RdPAL具有较强稳定性和L-Phe水解偏好性，可从食源蛋白中有效去除L-Phe。

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