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Position: Home > Articles > Construction and Verification of Expression Vector for Takifugu rubripes Cathepsin L Gene FOOD SCIENCE 2017,38 (20) 1-5

红鳍东方纯组织蛋白酶L表达载体的构建及表达结果验证

作  者：
李妍钰;汤奇龙;张鲁嘉;谢静莉;王文利;刘源
单  位：
;华东理工大学生物工程学院;上海海洋大学食品学院
关键词：
红鳍东方鲀;组织蛋白酶L;呈味肽;大肠杆菌表达系统
摘  要：
红鳍东方鲀味道鲜美,已从其体内发掘了系列鲜味肽,但其形成机制尚未明确.组织蛋白酶L可通过降解肌原纤维蛋白及肌钙蛋白发挥着重要的滋味形成作用.为了探索其对红鳍东方纯呈味肽的形成机制,本研究通过查找NCBI数据库得到一条全长为1 336 bp的红鳍东方鲀组织蛋白酶L的序列,从红鳍东方鲀肌肉中提取RNA并转录为cDNA作为模板克隆,选择pET-28a(+)作为表达载体、E.coli BL21作为重组工程菌进行克隆表达,成功得到大小为36 kD的重组组织蛋白酶L,并验证了其可在大肠杆菌表达系统中成功克隆表达.本研究为进一步研究红鳍东方鲀组织蛋白酶L酶学特性及其对滋味形成提供了理论支持.
译  名：
Construction and Verification of Expression Vector for Takifugu rubripes Cathepsin L Gene
关键词：
Takifugu rubripes%cathepsin L%flavor peptide%E.coli expression system
摘  要：
Takifugu rubripes has a delicious taste.To date,a series of umami peptides have been separated and identified from T.rubripes,but their formation mechanism is not yet clear.Cathepsin L degrades myofibrillar protein and troponin during muscle degradation and thus plays an important role in the flavor formation.This study aimed to elucidate the possible mechanism of flavor peptide formation.We obtained a 1 336 bp sequence of cathepsin L gene from the NCBI database,and extracted RNA from the muscle of T.rubripes,and then reverse-transcribed it into cDNA.PET-28a (+) as the expression vector and E.coli BL21 as engineering bacteria was used to clone and express the cathepsin L gene.Recombinant cathepsin L was obtained with a molecular mass of 36 kD,and the E.coli expression system was also successfully validated.This study can provide useful information for further studies on enzymatic characteristics and of cathepsin L and its role in taste formation in T.rubripes.

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